Rozumieć cel każdej wartości w równaniu i co to oznacza . V jestkurs wymiany lub szybkości reakcji , [ S ] jeststężenie substratu , Vmax to maksymalna szybkość konwersji i km (stała Michaelisa ) jeststężenie substratu , przy którym szybkość konwersji jest połowa Vmax .
Tanie 2
Znajdź wartości dla każdej zmiennej w równaniu . [S ] jestznane stężenie substratu jest analizowany i do zmiany tej wartości będzie wpływać na szybkość reakcji katalizowanej enzymem . Wartości Km i Vmax są zwykle notowane z podłożem , jak również pod względem milimolom i s - 1, gdy podane w błąd .
3
Rozwiązywanie odpowiednie równanie dla każdej wartości , jeśli wartości są nie podano . Według strony internetowej Mills College Biochemii , zaczyna się stan równowagi równanie k1 [ Efree ] [ s] = ( k - 1 + K2) [ es] . Definiowanie km stosując równanie Km = k1 -1 /(k- 1 + k2 ) . Rozwiązania dla [es] , stosując równanie [ ES ] = [ S ] [ET ] /( Km + [ S ] ) , aby uzyskać [ Ef ] i [ S ] . Za pomocą [ Ef ] zdefiniować Vmax stosując równanie vmax = kcat [ Et ] . Skonsultować się z instrukcji na poziomie biochemii podręcznik dla liceum lub szczegółowe instrukcje , jak rozwiązać każde z tych równań i dla konkretnych definicji każdej zmiennej .
4
Włóż km , [ S ] i Vmax w Michaelis - Menten równanie i rozwiązania dla V ,prędkość i szybkość reakcji .
rysowaniakrzywej Michaelisa- Menten
5
Używanie papieru milimetrowego , rysowaćx i osi y . Etykieta osi x mM [ S ] lub stężenia substratu . Etykiety y ax- s /mikro- mol V lub prędkości reakcji .
6
Włóż różne wartości [ S ] do równania Michaelisa- Menten , wraz z wartościami Znaleziono km i Vmax , rozwiązania dla V.
7
Wykreślić wartości [ S ] na osi x oraz odpowiednie wartości dla rozwiązanych V na osi y . Wykres powinien wyglądać prostokątnej hiperboli , gdzie wyższe stężenia podłoża równa się szybsze reakcje enzymatyczne . Imperium